学术动态

近日，学校发酵工程团队在呕吐毒素降解脱毒领域取得突破性进展，其研究成果"Improving the Catalytic Activity of A Quinone-Dependent Dehydrogenase for Deoxynivalenol Detoxification by Engineering the Conformation of the N-terminal Loop"正式发表于Journal of Agricultural and Food Chemistry（中科院1区Top期刊，影响因子6.2）。食品与生物工程学院（酒业学院）刘宇锋博士为第一作者，潘春梅教授为通讯作者。该研究获得了河南省科技攻关项目及河南亿万中元生物技术有限公司的资助。

呕吐毒素（DON）是一种在农作物中广泛污染的真菌毒素，对人类及动物健康构成严重威胁。依赖PQQ的醇脱氢酶和依赖NADPH的醛酮还原酶因能将DON高效立体异构化为无毒的3-epi-DON，展现出巨大的应用潜力。然而，野生型依赖PQQ的醇脱氢酶DepA对DON的低催化活性，显著制约了其在食品与饲料工业中的实际应用。

自2020年起，团队与河南亿万中元生物技术有限公司合作开展呕吐毒素降解酶研究。通过深入解析依赖PQQ的醇脱氢酶N端loop结构对呕吐毒素催化活性的调控机制，发现DepA的N端loop在活性口袋上方形成具有"盖子"功能的动态结构，呈现"开"与"关"两种构象，对控制底物进入活性口袋起关键作用。鉴于不同依赖PQQ的醇脱氢酶N端loop长度存在显著差异，因此构建了DepA的N端截短突变体。与野生型相比，最优截短突变体N21的催化效率（kcat/Km）提升7.9倍，最适反应温度升高5℃。分子动力学模拟表明，突变体N21通过降低N端loop的柔性，稳定"开"构象，拓宽底物通道以促进底物进入活性中心；同时重塑活性中心空间构象，强化DON与活性中心的相互作用，并缩短质子转移距离，最终显著提升催化活性。该成果为呕吐毒素的高效脱毒及依赖PQQ的醇脱氢酶催化活性改造奠定了重要基础。

近年来，潘春梅教授带领团队在食品与饲料用酶的生产及改造领域开展系统性研究，取得一系列突出成果，相关论文已发表在Food Chemistry、Journal of Agricultural and Food Chemistry、Food Research International、Food Science & Nutrition等本领域知名期刊。